Панасюк Г. Г. Функціональна взаємодія кінази S6 рибосомного білка S6K1 та протеїнкінази 2

Вперше розроблено високоефективний метод трансформації клітин дріжджів з їхнім вирощуванням у напіврідкому середовищі. Ідентифіковано 8 нових S6K1-зв'язувальних білків, шляхом аналізу кДНК бібліотеки клітин лінії HeLa, з використанням мутантної форми S6K1 Т412D як "байту". Одним із S6K1-зв'язувальних білків ідентифіковано регуляторну субодиницю казеїн кінази 2. Отримано моноклональні антитіла проти рекомбінантної СК2 . Доведено існування комплексу S6K1-CK2 in vitro. Вперше показано, що S6K1 здатна утворювати комплекс in vivo не лише з регуляторною субодиницею СК2, а і з каталітичними - СК2 а та а'. Ідентифіковано новий сайт фосфорилювання у складі S6K1 - Ser17, який СК2 здатна фосфорилювати in vitro. Встановлено, що субклітинна локалізація S6K1 змінюється у відповідь на дію ростових факторів, при цьому фосфорилювання СК2 Ser17 у складі S6K1 відіграє провідну роль у регуляції експорту S6K1 з ядра клітини. Запропоновано модель регуляції ядерно-цитоплазматичного CRM1-залежного транспорту S6K1 за участі ростових факторів.